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[drsiffreno]

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L’hémoglobine A (HbA) est responsable du transport de l’oxygène. Elle est formée de deux chaînes α et de deux chaînes β. Les thalassémies sont caractérisées par une érythropoïèse inefficace.

Dans le cas des β-thalassémies, il existe un déficit de synthèse de la chaîne β avec pour conséquence une diminution de la quantité d’HbA dans les érythrocytes. Le déséquilibre entre le nombre de chaînes α et β entraîne un excès relatif de chaînes α. Ces chaînes α libres précipitent dans le cytoplasme et endommagent la cellule.

Des travaux qui paraissent aujourd’hui dans la revue Nature confirment ce que l’on suspectait depuis longtemps : il existe une protéine chaperonne spécifique capable de prendre en charge les chaînes α libres et de les stabiliser. Elle faciliterait aussi la présentation des chaînes α aux chaînes β.

Kihm et al. ont baptisé cette chaperonne AHSP pour ‘Alpha Haemoglobin Stabilizating Protein’. Elle est spécifique des érythrocytes, exprimée en abondance et forme « un complexe stable avec la chaîne α libre mais pas avec la chaîne β ni avec l’HbA (α2β2)», écrivent les chercheurs.

Mais surtout, ils ont montré que AHSP empêchait la précipitation des chaînes α. Ceci a été observé en solution, sur des cellules et a été confirmé indirectement chez des souris dépourvues de AHSP. Une accumulation de chaînes α semblait responsable des anomalies observées chez ces animaux.

En résumé, AHSP est une chaperonne qui empêche les chaînes α libres de précipiter.

« Notre modèle prédit qu’une perte partielle ou totale de la fonction de AHSP devrait exacerber les formes légères ou intermédiaires de β-thalassémie. Inversement, l’administration de AHSP ou d’analogues fonctionnels devrait diminuer l’érythropoïèse inefficace causée par la précipitation de l’α-hémoglobine dans les β-thalassémies », concluent Kihm et al.